Comúnmente se dice que una sustancia es hidrofóbica cuando no es
miscible con el agua. Desde el punto de vista químico, las moléculas de
la sustancia hidrofóbica no son capaces de interactuar con las moléculas
de agua, ni por puentes de hidrógeno ni mediante interacciones
ion-dipolo.
Uno de los ejemplos mas frecuentes de sustancias hidrofóbicas son los hidrocarburos saturados. Al hidratar solutos hidrofóbicos las moléculas de agua pasan a estar unidas por enlaces de hidrógeno y sin estructura fija, formando pentágonos y hexágonos que “encierran” en una especie de “jaula” los dominios y estructuras más apolares.
Esta nueva conformación que toman las moléculas de agua se conoce como clatrato. En la figura que sigue se representa esquemáticamente un clatrato formado alrededor de cadenas apolares de hidrocarburos.
Por otro lado, esta nueva disposición de las moléculas de agua disminuye la entropía de la misma.
Suponiendo que tenemos dos moléculas de hidrocarburo en agua, podrían estar cada una de esas moléculas rodeadas con su clatrato, o las dos juntas con un solo clatrato, como se ve en la siguiente figura:
El estado más estable de los dos será el de menor energía libre:
El más estable es el de mayor entropía, o sea, donde hay menor número
de moléculas de agua dispuestas en clatratos, por lo tanto el sistema
tiende espontáneamente a disponerse como en la figura número dos.
Un ejemplo de interacción hidrofóbica en la estructura celular es la
membrana: las moléculas de agua se encuentran dentro y fuera de la
bicapa lipídica, muy desordenadas, pero no la atraviesan gracias a su
hidrofobia, resultando una estructura muy estable.
Otro ejemplo de las interacciones hidrofóbicas se encuentra en el
plegamiento de las proteínas. Los aminoácidos con cadenas laterales no
polares tienden a localizarse en el interior de la proteína, en donde se
asocian con otras cadenas no polares, mientras que los aminoácidos
polares suelen localizarse en la superficie de la proteína, para que la
estructura resultante sea lo más estable posible.
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